Биологическая переработка пластика — перспективный метод, использующий ферменты или микроорганизмы для расщепления полимеров. Особое внимание привлекают микробные кутиназы: эти ферменты, вырабатываемые бактериями и грибами, могут расщеплять полиэтилентерефталат (ПЭТ) — пластик, применяемый в бутылках и синтетических волокнах.
Главная сложность заключается в обеспечении стабильности ферментов при высоких температурах: ПЭТ эффективнее разлагается при около 70°C, а ферменты должны сохранять структуру и одновременно оставаться гибкими в активном центре.
Группа исследователей под руководством профессора Тацуи Нисино из Токийского университета науки изучила термостойкий фермент кутиназу (CtCut) из гриба Chaetomium thermophilum в условиях высокотемпературной переработки ПЭТ. В рамках работы создали немодифицированную форму фермента (CtCut WT) и мутантный вариант CtCut S136A (с заменой аминокислоты серина на аланин в позиции 136).
Структурный анализ показал, что фермент имеет стабильную α/β-гидролазную структуру, типичную для кутиназ. Активный центр закрыт гибкой петлей‑крышкой: она открывается при связывании молекулы, обеспечивая катализ. Рядом с активным центром обнаружен ион хлора — это указывает на положительно заряженную электростатическую микросреду, способствующую связыванию лиганда.
При нагревании (от 30°C до 100°C) фермент разворачивался в два этапа: сначала около 60°C, затем при 65−70°C. Это говорит о наличии в белке структурно разных областей.
Результаты подтвердили, что для разложения пластика фермент должен сочетать стабильную общую структуру (для термостойкости) и гибкий активный центр (для адаптации к молекулам). Исследование дает новые сведения о термостойких ферментах и путях их совершенствования.
Ранее Наука Mail рассказывала о том, что новые молекулы снизили воспаление без вреда для иммунитета.
