Биологи раскрыли структуру антитела к неуязвимой части вируса гриппа

Ежегодная эпидемия гриппа уносит жизни более полумиллиона человек, и главная проблема — способность вируса менять маски быстрее, чем иммунитет успевает их запомнить. Отечественные биологи не только поймали «неуловимый» штамм, но и засняли момент его обезвреживания на молекулярном уровне.

Справа: Карта консервативности остатков эпитопа антитела (показана градациями зеленого), вариабельные петли антитела показаны различными цветами поверх эпитопа. Слева: Структура комлекса тримера гемагглютинина вируса гриппа со связанными антителами

Источник: Ilyasov et al. / International Journal of Biological Macromolecules, 2026

Сезонный грипп остается одной из самых заразных инфекций, ежегодно унося до 600 тысяч жизней. Особую опасность представляют вирусы типа A, которые склонны к пандемиям из-за стремительных мутаций поверхностных белков — гемагглютинина (H) и нейраминидазы (N). На сегодня науке известно 18 вариантов первого и 11 вариантов второго, что позволяет патогену ускользать от защиты организма.

Прорыв удалось совершить команде исследователей из ФИЦ Биотехнологии РАН, НИЦЭМ им. Н.Ф.Гамалеи и Курчатовского института. В пресс-службе ФИЦ Биотехнологии РАН проекту Наука Mail рассказали, что ученые изучили структуру антитела G2.3, разработанного ранее в центре Гамалеи.

Это соединение нацелено на «стержневой» участок гемагглютинина — ту часть молекулы, которая почти не меняется при мутациях. Используя криоэлектронную микроскопию, исследователи в деталях восстановили пространственную структуру комплекса вируса и антитела, подтвердив механизм его широкой нейтрализующей активности. Эксперименты также показали, что даже при попытке вируса мутировать, изменения в консервативной области в природе пока не встречаются. На данный момент G2.3 уже прошло первую фазу клинических испытаний.

Соавтор исследования Константин Бойко

Источник: Константин Бойко / из личного архива

Особенность разработки заключается в ее происхождении. В отличие от человеческих, антитела верблюдовых состоят только из тяжелых цепей, что делает их более компактными и технологичными для модификации.

В отличие от большинства животных антитела семейства верблюдовых отличаются уникальным строением: в них есть только две тяжелые цепи, а легкие цепи отсутствуют. Отбор и модификация таких антител намного проще, а малый размер и структура вариабельных участков позволяет им узнавать участки патогенов, иногда недоступные для более крупных антител, имеющих классическое строение.

Дмитрий Щебляков

один из авторов научной статьи, зав. лаборатории иммунобиотехнологии НИЦЭМ им. Н.Ф. Гамалеи

По словам соавтора исследования Константина Бойко, полученные структурные данные позволяют не только объяснить эффективность антитела, но и прогнозировать его работу против новых мутаций вируса. Исследование поддержано грантом РНФ и опубликовано в International Journal of Biological Macromolecules.

Ранее Наука Mail рассказывала, что химики повысили эффективность отечественного препарата от гриппа.